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Pancreatina

    Preço unitário: USD 1 / Kilogram
    Tipo de pagamento: L/C,T/T,D/P,Paypal,Money Gram,Western Union
    Incoterm: FOB,CFR,CIF,EXW,FCA,CPT
    Quantidade de pedido mínimo: 1 Kilogram
    Tempo de entrega: 7 dias
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Informação básica

Modelo: EHP-5077

Certification: FDA

Método de armazenamento: Normal

Processo de extração: Químico

Aplicação: Comida, Produtos de cuidados de saúde, Remédio

Estado: Em pó

Fonte Extraída: Porco

Additional Info

Pacote: 25kg / drum

produtividade: 1000 tons per year

marca: Sino-excelente

transporte: Ocean,Air

Lugar de origem: China

Habilidade da fonte: 1000 tons per year

Certificados : ISO/FDA

Código HS: 3507909090

porta: Shanghai,Beijing

Descrição do produto

pancreatin

Product specification
Pancreatin USP 1 X USP powder
2 X USP powder
3 X USP powder
4 X USP powder
4 X USP granular
5 X USP powder
5 X USP granular          
6 X USP powder
6 X USP granular
7 X USP powder
7 X USP granular
8 X USP powder
8 X USP granular
Higher power powder
Higher power granular
Pancreas powder EP 1 X Ph. Eur. powder
1 X Ph. Eur.granular
2 X Ph. Eur. powder
2 X Ph. Eur.granular
3 X Ph. Eur. powder
3 X Ph. Eur.granular
Higher power powder
Higher power granular
Pancreatin BP powder
granular
Pancreatin JP powder
granular
Pancreatin CP powder
granular
Amylase 200 powder
Lipase 8 powder
16 powder
24 powder
30 powder
Pancrelipase USP powder



O que é Pancreatin?

Pancreatina é o nome de um extrato do pâncreas porcino.

Nº CAS 8049-47-6

O pâncreas é uma glândula com uma pequena parte endócrina (ilhotas de Langerhans) e uma grande parte exócrina. As ilhotas de Langerhans secretam insulina e glucagon, enquanto as células da parte exócrina produzem várias enzimas hidrolíticas, a maioria das quais com funções digestivas. Após a síntese, as proteínas são depositadas em grânulos, como enzimas ativas ou como precursores inativos (zimogênicos). Quando a secreção é induzida, o conteúdo dos grânulos é liberado em um sistema de dutos e finalmente chega ao duodeno, onde os zimogênios estão sendo transformados em enzimas ativas.

As enzimas pancreáticas podem ser classificadas em quatro grupos:


  • péptidas hidrolases / proteases: por exemplo, tripsina, quimotripsina, elastase, carboxipeptidase A, carboxipeptidase B, calicreínas;
    (Nota: todas essas enzimas são produzidas e armazenadas como zimogênios. No intestino, o tripsinogênio é ativado pela enterocinase, e os outros zimogênios são ativados pela tripsina formada)
  • enzimas lipolíticas: por exemplo, lipase, fosfolipase A2, fosfolipase B, colinesterase, colesterol esterase;
  • Glicosidases: por exemplo, a-Amilase, Glucosidase;
  • nucleases: eg Desoxirribonuclease I, Desoxirribonuclease II, Ribonuclease.

A pancreatina contém muitas dessas enzimas. A qualidade de qualquer preparação de Pancreatina é definida por três atividades enzimáticas, Protease, Amilase e Lipase. As farmacopeias especificam níveis mínimos de atividade (em unidades por mg) para cada uma dessas três enzimas da Pancreatina. Em termos absolutos e relativos, as atividades dessas enzimas variam de acordo com a origem do pâncreas e o tratamento das glândulas. O pâncreas porcino é o preferido para a fabricação industrial de Pancreatin pelos seguintes motivos:


  • o pâncreas porcino está disponível comercialmente em quantidades substanciais;
  • o pâncreas porcino contém alta atividade de protease, amilase e lipase (desde que as glândulas tenham sido congeladas imediatamente após o abate);
  • a composição enzimática é semelhante à do pâncreas humano (1).
  • As seções a seguir abordarão algumas características das enzimas da pancreatina que são relevantes para sua função biológica e para seu ensaio.

Proteases do pâncreas

O pâncreas contém uma mistura de endo- e exopeptidases. A tripsina (EC 3.4.21.4), a quimotripsina (EC 3.4.21.1) e a elastase (EC 3.4.21.36) são endopeptidases específicas que clivam ligações peptídicas preferencialmente na extremidade carboxila dos L-aminoácidos básicos, aromáticos e alifáticos, respectivamente. A carboxipeptidase A (EC 3.4.17.1) e a carboxipeptidase B (EC 3.4.17.2) são exopeptidases que clivam aminoácidos L a partir do terminal carboxil livre de peptídeos, com preferência pelos aminoácidos hidrofóbicos e básicos do terminal C, respectivamente.

Esse amplo espectro de especificidades tem duas implicações importantes. Fisiologicamente, fornece uma ferramenta eficiente para a degradação de componentes alimentares proteicos em fragmentos reabsorvíveis. Bioquimicamente, em qualquer ensaio da atividade da Protease na Pancreatina, apenas um substrato proteico, por exemplo, caseína, pode fornecer uma gama suficiente de ligações suscetíveis para todas as Proteases presentes. No ensaio, o substrato protéico deve ser desnaturado antes do uso, porque a tripsina e a quimotripsina, que juntas contribuem com a parte mais abundante das endopeptidases em Pancreatin, exibem preferência por proteínas desdobradas.

Na pancreatina, a maior quantidade de cada enzima proteolítica está presente como o zimogênio correspondente, isto é, como tripsinogênio, quimotripsinogênio, procarboxipeptidase A, procarboxipeptidase B e proelastase. Portanto, um ensaio realizado com Pancreatin, como tal, simplesmente determinará qualquer atividade livre de Protease. A atividade total de Protease só pode ser medida após a pré-incubação de uma solução de Pancreatina com um composto ativador. A enterocinase é usada rotineiramente para esse fim. Essa enzima torna a tripsina ativa e, portanto, desencadeia a ativação dos outros zimogênios.

As ótimas catalíticas das proteases do pâncreas estão de acordo com os requisitos fisiológicos, ou seja, cerca de 37 ° C e entre pH 7 e 9. Devido à natureza das enzimas, uma solução de Pancreatina não é muito estável nessas condições devido à degradação autolítica e proteolítica. das enzimas ocorre. Os íons cálcio aumentam a atividade e estabilizam a tripsina contra o ataque autolítico. O mesmo vale para a quimotripsina, embora o efeito estabilizador do cálcio seja menos pronunciado do que com a tripsina (1).

Lipase do pâncreas

A lipase pancreática (EC 3.1.1.3) pode ser caracterizada tanto por sua capacidade de liberar ácidos graxos de triglicerídeos de cadeia longa emulsificados quanto por sua ação na interface óleo-água (2, 3). Como outras esterases, a lipase pancreática tem uma baixa especificidade de substrato. A enzima hidrolisa não apenas tri-, di e monoglicerídeos, mas também ésteres de n-álcoois e ácidos graxos com cadeias de carbono curtas a longas. A taxa de hidrólise diminui na ordem de tri, di e monoglicerídeo (1, 3, 4). A velocidade da reação também diminui com o aumento do comprimento da cadeia de ácidos graxos dos triglicerídeos, ou seja, da tributirina à trioleína.

Por outro lado, na mesma ordem, os triglicerídeos se tornam substratos mais específicos (2). Portanto, a trioleína (ou azeite de oliva como seu substituto natural) é usada como substrato na maioria dos ensaios de lipase pancreática.

Sabe-se que vários fatores afetam a atividade da lipase pancreática. Como a lipase pancreática atua na interface óleo-água, a taxa de reação depende da área superficial do substrato e, portanto, do grau de emulsificação (3). Os sais biliares promovem a emulsificação e, portanto, são usados ​​- juntamente com a goma arábica - para a preparação de emulsões estáveis ​​de substrato. A colipase, uma proteína pequena (peso molecular aproximado de 10.000), é um cofator específico da Pancreatina Lipase. É sintetizado e secretado pelo pâncreas e serve para ancorar a lipase pancreática na superfície do substrato na presença de ácidos biliares ou outros anfipatas como proteínas e ácidos graxos (2). O cloreto de sódio é absolutamente necessário e aumenta a atividade da lipase pancreática (1). Os íons cálcio aumentam a estabilidade térmica da lipase pancreática e também aumentam a atividade da enzima (3). A lipase pancreática é ativa na faixa de pH 6,5 a 9,0 (1).

Amilase do pâncreas

A a-amilase (EC 3.2.1.1; 1,4-aD-glucano-glucano-hidrolase) hidrolisa as ligações 1,4-aD-glucosídicas em polissacarídeos contendo 3 ou mais unidades de D-glicose ligadas a 1,4-a (5). A enzima do pâncreas porcino é composta por 2 subunidades e tem um peso molecular de 50.000 (6).

Podem ser distinguidos três tipos de amilases:

a-Amilase é uma endoamilase encontrada em todos os organismos vivos. A a-amilase atua de maneira aleatória por um mecanismo de ataque múltiplo em amido, glicogênio e polissacarídeos e oligossacarídeos relacionados, produzindo glicose e maltose, além de oligossacarídeos maiores. Grupos de redução estão na configuração a. A enzima não pode hidrolisar as ligações 1,6-a no glicogênio e na amilopectina, mas é capaz de contornar esses pontos de ramificação (1, 5).

A ß-amilase e a g-amilase são exoamilases encontradas exclusivamente em plantas e microrganismos.
A ß-amilase (EC 3.2.1.2; 1,4-aD-glucano-malto-hidrolase) não pode hidrolisar as ligações 1,6-a nem ignorar esses pontos de ramificação. Essa enzima atua nos mesmos substratos da a-Amilase, mas remove unidades sucessivas de maltose da extremidade não redutora; por inversão, as unidades de maltose liberadas estão na configuração ß (5).

A γ-amilase (EC 3.2.1.3; 1,4-aD-glucano glucohidrolase) libera ß-D-glicose sucessivamente a partir da extremidade não redutora das cadeias de polissacarídeos (5).


Qual é a aplicação?

Aplicações / Usos:

* Fórmulas nutricionais (comprimidos / cápsulas / pós) como auxiliar digestivo
* Fabricação de alimentos / queijos
* Hidrólise de proteínas, carboidratos ou gorduras
* Fórmulas de saúde animal como auxílio digestivo
* Couro esconde preparação
* Fórmulas amaciadoras de carne




Grupo de Produto : Monómero Natural Ativo

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