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Pancreatina

    Preço unitário: USD 1 / Kilogram
    Tipo de pagamento: L/C,T/T,D/P,Paypal,Money Gram,Western Union
    Incoterm: FOB,CFR,CIF,EXW,FCA,CPT
    Quantidade de pedido mínimo: 1 Kilogram
    Tempo de entrega: 7 dias
Informação básica

Modelo: EHP-5077

Certification: FDA

Método de armazenamento: Normal

Processo de extração: Químico

Aplicação: Comida, Produtos de cuidados de saúde, Remédio

Estado: Em pó

Fonte Extraída: Porco

Additional Info

Pacote: 25 kg / tambor

produtividade: 1000 tons per year

marca: Sino-excelente

transporte: Ocean,Air

Lugar de origem: China

Habilidade da fonte: 1000 tons per year

Certificados : ISO/FDA

Código HS: 3507909090

porta: Shanghai,Beijing

Descrição do produto

pancreatin

Product specification
Pancreatin USP 1 X USP powder
2 X USP powder
3 X USP powder
4 X USP powder
4 X USP granular
5 X USP powder
5 X USP granular          
6 X USP powder
6 X USP granular
7 X USP powder
7 X USP granular
8 X USP powder
8 X USP granular
Higher power powder
Higher power granular
Pancreas powder EP 1 X Ph. Eur. powder
1 X Ph. Eur.granular
2 X Ph. Eur. powder
2 X Ph. Eur.granular
3 X Ph. Eur. powder
3 X Ph. Eur.granular
Higher power powder
Higher power granular
Pancreatin BP powder
granular
Pancreatin JP powder
granular
Pancreatin CP powder
granular
Amylase 200 powder
Lipase 8 powder
16 powder
24 powder
30 powder
Pancrelipase USP powder



O que é pancreatina?

Pancreatina é o nome de um extrato do pâncreas suíno.

CAS-No. 8049-47-6

O pâncreas é uma glândula com uma pequena parte endócrina (ilhotas de Langerhans) e uma grande parte exócrina. As Ilhotas de Langerhans secretam insulina e glucagon, enquanto as células da parte exócrina produzem várias enzimas hidrolíticas, a maioria das quais possui funções digestivas. Após a síntese, as proteínas são depositadas em grânulos, como enzimas ativas ou como precursores inativos (zimogênios). Quando a secreção é induzida, os conteúdos dos grânulos são liberados em um sistema de dutos e finalmente atingem o duodeno, onde os zimogênicos estão sendo transformados em enzimas ativas.

As enzimas pancreáticas podem ser classificadas em quatro grupos:


  • hidrolases / proteases de péptidos: por exemplo, tripsina, quimiotripsina, elastase, carboxipeptidase A, carboxipeptidase B, calicreinas;
    (Nota: todas estas enzimas são produzidas e armazenadas como zimogênios. No intestino, o tripsinogênio é ativado pela enterocinase, e os outros zimogênios são ativados pela tripsina formada)
  • enzimas lipolicas: por exemplo, lipase, fosfolipase A2, fosfolipase B, colinester-ase, colesterol esterase;
  • Glicosidases: por exemplo, a-amilase, glucosidase;
  • nucleases: por exemplo, desoxirribonuclease I, desoxirribonuclease II, ribonuclease.

A pancreatina contém muitas destas enzimas. A qualidade de qualquer preparação de pancreatina é definida por três atividades enzimáticas, protease, amilase e lipase. As farmacopéias especificam níveis mínimos de atividade (em unidades por mg) para cada uma dessas três enzimas em Pancreatina. Tanto em termos absolutos como relativos, as atividades dessas enzimas variam e dependem da origem do pâncreas e do tratamento das glândulas. O pâncreas suíno é preferido para o fabrico industrial de Pancreatina pelas seguintes razões:


  • o pâncreas suíno está comercialmente disponível em quantidades substanciais;
  • o pâncreas suíno contém alta atividade de protease, amilase e lipase (desde que as glândulas tenham sido congeladas imediatamente após o abate);
  • a composição enzimática é semelhante à do pâncreas humano (1).
  • As seções a seguir abordarão algumas características das enzimas Pancreatina que são relevantes para sua função biológica e para seu ensaio.

Proteases do pâncreas

O pâncreas contém uma mistura de endo e exopeptidases. A tripsina (EC 3.4.21.4), a quimotripsina (EC 3.4.21.1) e a elastase (EC 3.4.21.36) são endopeptidases específicas que clivam as ligações peptídicas preferencialmente na extremidade carboxila dos L-aminoácidos básicos, aromáticos e alifáticos, respectivamente. A carboxipeptidase A (EC 3.4.17.1) e a Carboxipeptidase B (EC 3.4.17.2) são exopeptidases que clivam L-aminoácidos do terminal carboxilo livre de péptidos com uma preferência por aminoácidos hidrofóbicos e básicos C-terminais, respectivamente.

Esse amplo espectro de especificidades tem duas implicações importantes. Fisiologicamente, fornece uma ferramenta eficiente para a degradação de componentes alimentares proteináceos em fragmentos reabsorvíveis. Bioquimicamente, em qualquer ensaio para actividade de Protease em Pancreatina, apenas um substrato proteico, por exemplo, caseína, pode fornecer uma gama suficiente de ligações susceptíveis para todas as Proteases presentes. No ensaio, o substrato proteico deve ser desnaturado antes da sua utilização porque a tripsina e a quimotripsina, que em conjunto contribuem para a parte mais abundante das endopeptidases em Pancreatina, exibem uma preferência por proteínas desdobradas.

Em Pancreatina, a principal quantidade de cada enzima proteolítica está presente como o Zymogen correspondente, isto é, como Tripsinogênio, Quimotripsinogênio, procarboxipeptidase A, procarboxipeptidase B e proelastase. Portanto, um ensaio realizado com Pancreatina como tal irá simplesmente determinar qualquer atividade de Protease livre. A actividade total da protease só pode ser medida após a pré-incubação de uma solução de pancreatina com um composto activador. A enteroquinase é usada rotineiramente para este propósito. Esta enzima torna a tripsina ativa e, assim, desencadeia a ativação dos outros zimogênios.

Os óptimos catalíticos das proteases do pâncreas estão em boa concordância com os requisitos fisiológicos, ie cerca de 37 ° C e entre pH 7 e 9. Devido à natureza das enzimas, uma solução de Pancreatina não é muito estável nestas condições porque degradação autolítica e proteolítica. das enzimas ocorre. Os íons de cálcio aumentam a atividade e estabilizam a tripsina contra o ataque autolítico. O mesmo vale para a quimotripsina, embora o efeito estabilizador do cálcio seja menos pronunciado do que com a tripsina (1).

Lipase de pâncreas

A lipase pancreática (EC 3.1.1.3) pode ser caracterizada tanto pela sua capacidade de liberar ácidos graxos dos triglicerídeos de cadeia longa emulsionados quanto por sua ação na interface óleo-água (2, 3). Como outras esterases, a lipase pancreática tem uma baixa especificidade de substrato. A enzima hidrolisa não apenas tri-, di- e monoglicerídeos, mas também ésteres de n-álcoois e ácidos graxos com cadeias curtas a longas de carbono. A taxa de hidrólise diminui na ordem tri-, di- e monoglicerídeo (1, 3, 4). A velocidade da reacção também diminui com o aumento dos comprimentos das cadeias de ácidos gordos dos triglicéridos, isto é, da tributirina para a trioleína.

Por outro lado, na mesma ordem, os triglicerídeos tornam-se substratos mais específicos (2). Portanto trioleína (ou azeite como seu substituto natural) é usado como um substrato na maioria dos ensaios em Lipase pancreática.

Vários fatores são conhecidos por afetar a atividade da lipase pancreática. Como a lipase pancreática atua na interface óleo-água, a taxa de reação depende da área de superfície do substrato e, portanto, do grau de emulsificação (3). Os sais biliares promovem a emulsificação e, portanto, são usados ​​- juntamente com a goma arábica - para a preparação de emulsões estáveis ​​de substrato. Colipase, uma pequena proteína (peso molecular de aproximadamente 10.000), é um cofator específico da Pancreatina Lipase. É sintetizado e secretado pelo Pâncreas e serve para ancorar a Lipase pancreática na superfície do substrato na presença de ácidos biliares ou outros anfipatos, como proteínas e ácidos graxos (2). O cloreto de sódio é absolutamente necessário e aumenta a atividade da lipase pancreática (1). Os íons de cálcio melhoram a estabilidade térmica da lipase pancreática e também aumentam a atividade da enzima (3). A lipase pancreática é ativa na faixa de pH 6,5 a 9,0 (1).

Pâncreas Amilase

A a-amilase (EC 3.2.1.1; 1,4-a-glucano-glucanidrolase) hidrolisa ligações 1,4-aD-glucosídicas em polissacarídeos contendo 3 ou mais unidades de D-glicose 1,4-a-ligadas (5). A enzima do pâncreas suíno é composta de 2 subunidades e tem um peso molecular de 50.000 (6).

Três tipos de amilases podem ser distinguidos:

A-amilase é uma endoamilase que é encontrada em todos os organismos vivos. A-amilase atua de forma aleatória por um mecanismo de múltiplos ataques em amido, glicogênio e polissacarídeos e oligossacarídeos relacionados, resultando em glicose e maltose, bem como oligossacarídeos maiores. Grupos de redução estão na configuração a. A enzima não pode hidrolisar ligações de 1,6-a em glicogênio e amilopectina, mas é capaz de contornar esses pontos de ramificação (1, 5).

A ß-amilase e a g-amilase são exoamilases que são encontradas exclusivamente em plantas e microorganismos.
A ß-amilase (EC 3.2.1.2; 1,4-aD-glucanmatohidrolase) não pode hidrolisar as ligações 1,6-a nem contornar esses pontos de ramificação. Essa enzima atua nos mesmos substratos da a-amilase, mas remove sucessivas unidades de maltose da extremidade não redutora; por inversão, as unidades de maltose liberadas estão na configuração ß (5).

A γ-amilase (EC 3.2.1.3; 1,4-a-glucano-gluco-hidrolase) libera a ß-D-glicose sucessivamente a partir da extremidade não redutora das cadeias polissacarídicas (5).


Qual é o aplicativo?

Aplicações / Usos:

* Fórmulas nutricionais (comprimidos / cápsulas / pós) como ajuda digestiva
* Fabricação de alimentos / queijos
* Hidrólise de proteínas, carboidratos ou gorduras
* Fórmulas de saúde animal como ajuda digestiva
* Couro esconde preparação
* Fórmulas de amaciamento de carne




Grupo de Produto : Produtos quentes

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